Fijación Biológica de Nitrógeno:   Información complementaria

  Nitrogenasa  

La enzima nitrogenasa o nitrogenasa que cataliza la reducción de N2 a amonio está constituida por dos metaloproteínas, la ferroproteína o nitrogenasa reductasa, y la ferromolibdoproteína o nitrogenasa. La primera es un homodímero (alpha:alpha). Y la segunda un tretámero (alpha:alpha:beta:beta) que contiene dos grupos P (P-clusters), uno, (8Fe-7S) y el otro, (Mo:7Fe-9S): homocitrato, que constituye el cofactor conocido como FeMoco (cofactor hierro molibdeno) a nivel del cual ocurre la reducción del N2 aunque se desconoce cómo y dónde se une el substrato y es activado. La Feproteína, activada por ATP-Mg, transfiere los electrones a la nitrogenasa que a su vez los distribuye entre N2 y protones para dar amonio e hidrógeno. Esta reducción de protones es siempre concomitante con la producción de amonio. Supone una pérdida de eficiencia del proceso por la parte correspondiente de energía que consume (un 25 por ciento). Algunas especies y cepas microbianas estan provistas de una actividad hidrogenasa que recicla en parte la energía perdida por la liberación de hidrógeno. La enzima nitrogensa es facilmente inactivada por oxígeno, de tal forma que todos los sistemas fijadores han desarrollado estrategias especiales para protegerse de concentraciones elevadas de este elemento y evitar su inactivación si es que se ha sintetizado, pues la expresión de los genes nif está estrictamente regulada, tanto por oxígeno como por nitrógeno combinado a través del sistema Ntr-NifA. Estas estrategias van desde la anaerobiosis total, como en Clostridium, a la producción de gran cantidad de polisacásridos extracelulares que hacen de filtro para el oxígeno, exclusión metabólica (Azotobacter) o la compartimentación, caso de las cianobacterias. En la simbiosis Rhizobium-leguminosa, la estructura del nódulo crea el ambiente microaerobio adecuado y la leghemoglobina facilita el transporte de oxígeno al bacteroide para soportar el metabolismo aerobio requerido para obtener la energía necesaria para la reducción del N2. Los requerimientos de la fijación por el molibdeno fue ya señalada en los años 30 por Bortels, pero recientemente se han decrito nitrogenasas alternativas en ausencia de molibdeno en el medio, que contienen otros elementos de transición, como vanadio o hierro. Una vez descifrada la química de la fijación se podría abrir la posibilidad de un proceso industrial alternativo al de Haber Bosch para la obtención de fertilizante nitrogenado. Sería interesante, pues el funcionamiento del sistema Haber Bosch, que produce unos 80 MTn.año de amonio, supone el 1 % del total de la energía consumida a nivel mundial. Para más información ver: http://www.rcsb.org/pdb/molecules/pdb26_1.html


Estructura tomada de Protein Data Bank